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UE 1 BIOCHIMIE - Mme. Galibert - Structures des protéines

 
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Kyan Farghadani



Joined: 02 Sep 2020
Posts: 27

PostPosted: Sun 6 Sep - 21:12 (2020)    Post subject: UE 1 BIOCHIMIE - Mme. Galibert - Structures des protéines

Bonsoir,


je n'ai pas compris pourquoi le glutathion possède des liaisons ISOpeptidiques


Quelle est la différence par rapport à des liaisons peptidiques normales ?


De plus il est écrit que la cystéine peut conférer un rôle dans la protection contre l'oxydation cellulaire : mais sous forme réduite (SH) ou oxydée (S-S-...) ? Je n'ai pas bien compris le principe et l'utilité de cette caractéristique


Merci de votre réponse et bonne soirée  Okay




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PostPosted: Sun 6 Sep - 21:12 (2020)    Post subject: Publicité

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Alessia Poggetti
Conférencier


Joined: 08 Jul 2020
Posts: 14

PostPosted: Tue 8 Sep - 12:44 (2020)    Post subject: UE 1 BIOCHIMIE - Mme. Galibert - Structures des protéines

Salut !!


Petit rappel : un acide aminé (AA) est un acide carboxylique qui possède également un groupe fonctionnel amine. En somme on va avoir différentes fonctions :
CH : carbone α
COOH : fonction carboxyle liée au carbone α
NH2 : fonction amine liée au carbone α
R : chaîne latérale liée au carbone α. Le radical R est ce qui fait la spécificité de chaque AA, c'est ce qui varie d'un AA à un autre.




- Liaison peptidique = c'est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle (COOH) portée par le carbone α d'un AA et la fonction amine (NH2) portée par le carbone α de l'AA suivant dans la chaîne peptidique. Ici, la liaison se fait sans prendre en compte le radical R.
- Liaison isopeptidique = liaison pseudo-peptidique = c'est une liaison covalente qui s’établit entre la fonction carboxyle (COOH) portée par le radical d'un AA et la fonction amine (NH2) portée par le carbone α de l'AA suivant dans la chaîne peptidique.
(Ça marche aussi dans l’autre sens : c'est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle (COOH) portée par le carbone α d'un AA et la fonction amine (NH2) portée par le radical de l'AA suivant dans la chaîne peptidique.)
Les AA qui peuvent faire ce type de liaison sont donc ceux qui ont un groupement COOH dans leur radical (EX : glutamate et aspartate), ou un groupement NH2 dans leur radical (EX : lysine).


Le glutathion est un tripeptide : γ-Glutamyl-Cystéinyl-Glycine.
Si tu regardes bien, la liaison entre le glutamate et la cystéine ne se fait pas avec le COOH portée par le carbone α mais avec celui porté par le carbone γ (COOH du radical du glutamate) ! D’où son nom γ-Glutamyl-Cystéinyl-Glycine. C’est donc une liaison isopeptidique.
En revanche la liaison entre la cystéine et la glycine est bien une liaison peptidique.




Le glutathion intervient dans les systèmes anti-oxydants (contre l’oxydation cellulaire) sous forme réduite. Mais de toute façon c’est hors programme donc tu retiens pas ça.



La propriété anti-oxydante du glutathion empêche l’oxydation cellulaire, c’est à dire le vieillissement prématuré des cellules.


J'espère que c'est plus clair pour toi !


Bon courage  Smile
_________________
Alessia POGGETTI
Conférencière en Biochimie
2020 - 2021


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Kyan Farghadani



Joined: 02 Sep 2020
Posts: 27

PostPosted: Tue 8 Sep - 14:33 (2020)    Post subject: UE 1 BIOCHIMIE - Mme. Galibert - Structures des protéines

Ah oui wow c'est beaucoup plus clair, merci beaucoup ^^ 

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